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Nature:揭示SARS-CoV-2刺突蛋白结合人ACE2受体的结构机制

来源:作者:人气:-发表时间:2020-09-21 13:10:00【

澳客彩票 在一项新的研究中,来自英国弗朗西斯-克里克研究所的研究人员发现位于SARS-CoV-2冠状病毒表面上的刺突蛋白(S蛋白)与人类病毒受体ACE2接触时,可以采取至少十种不同的结构状态。这种对感染机制的新见解为开发疫苗和治疗方法奠定基础。相关研究结果于2020年9月17日在线发表在Nature期刊上,论文标题为“Receptor binding and priming of the spike protein of SARS-CoV-2 for membrane fusion”。


 Nature:揭示SARS-CoV-2刺突蛋白结合人ACE2受体的结构机制


作为引起新冠肺炎(COVID-19)的冠状病毒,SARS-CoV-2的表面覆盖着S蛋白,这使得这种病毒能够感染人体细胞。当S蛋白与细胞表面受体ACE2结合,并在随后阶段催化病毒基因组释放到细胞中时,感染就开始了。然而,ACE2与SARS-CoV-2的S蛋白结合的确切性质仍然未知。

在首次对ACE2与S蛋白之间的结合机制进行整体考察的研究中,这些研究人员,对S蛋白与受体结合和感染的不同阶段相关的10种不同结构进行了表征。他们首先孵育S蛋白和ACE2的混合物,然后通过在液态乙烷中快速冷冻,捕捉不同形式的S蛋白。他们使用低温电镜技术检查这些蛋白样品,获得了数万张不同结合阶段的高分辨率图像。

他们观察到,S蛋白是以封闭和开放结构的混合物存在的。在ACE2结合一个开放位点后,S蛋白变得更加开放,导致一系列有利的构象变化,从而为进一步的结合做好准备。一旦S蛋白在所有三个结合位点上与ACE2结合,它的中央核心就会暴露出来,这可能有助于SARS-CoV-2与细胞膜融合,使得感染得以发生。

论文共同通讯作者、弗朗西斯-克里克研究所疾病过程结构生物学实验室博士后培训研究员Donald Benton说,“通过从整体角度研究结合事件,我们能够描述SARS-CoV-2特有的S蛋白结构。我们可以观察到,当S蛋白变得更加开放时,这种蛋白的稳定性会降低,这可能会增加它进行膜融合的能力,从而允许感染发生。”

这些研究人员希望,他们越能发现SARS-CoV-2与其他冠状病毒的不同之处,他们就能更有针对性地开发新的治疗方法和疫苗。

论文共同通讯作者、弗朗西斯-克里克研究所疾病过程结构生物学实验室博士后培训研究员Antoni Wrobel说,“随着我们揭开感染最早阶段的机制,我们可能会暴露出新的治疗靶点,或者了解目前现有的哪些抗病毒疗法更有可能发挥作用。”

论文共同通讯作者、弗朗西斯-克里克研究所疾病过程结构生物学实验室负责人Steve Gamblin说,“我们对SARS-CoV-2还有很多不了解的地方,但它的基本生物学包含了控制这种流行病的线索。通过了解是什么使这种病毒与众不同,我们就可以暴露出可利用的弱点。” 这些研究人员正在继续研究SARS-CoV-2和其他物种中相关冠状病毒的S蛋白结构,以更好地了解病毒感染和进化的机制。
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